กรดอะมิโน

กรดอะมิโนและโปรตีนเป็นตัวกลางในการเปลี่ยนแปลงจากโลกแร่สู่สิ่งมีชีวิต

ตามชื่อของพวกเขาบ่งบอกว่ากรดอะมิโนเป็นสารอินทรีย์ bifunctional: พวกมันประกอบด้วยฟังก์ชันอะมิโน (-NH2) และโดยฟังก์ชัน carboxylic (-COOH); พวกเขาสามารถเป็นα, β, γ ฯลฯ ขึ้นอยู่กับตำแหน่งที่ครอบครองโดยกลุ่มอะมิโนที่เกี่ยวกับกลุ่มคาร์บอกซิล:

กรดอะมิโนชนิด	กรดอะมิโนเบต้า	กรดแกมมาอะมิโน

กรดอะมิโนที่สำคัญทางชีวภาพคือกรดอะมิโนทั้งหมด

โครงสร้างโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนยี่สิบตัว

ดังที่เห็นได้จากโครงสร้างทั่วไปที่แสดงไว้ข้างต้นกรดอะมิโนทั้งหมดมีส่วนร่วมและส่วนที่แตกต่างกันซึ่งแสดงลักษณะพวกมัน (แสดงโดยทั่วไปกับ R)

ในบรรดากรดอะมิโนทั้งยี่สิบชนิดนั้นมีสิบเก้าชนิดที่ทำงานแบบออพติคัล (พวกมันเบี่ยงเบนระนาบของแสงโพลาไรซ์)

กรดอะมิโนส่วนใหญ่มีกลุ่มอะมิโนเพียงกลุ่มเดียวและกลุ่มคาร์บอกซิลหนึ่งกลุ่มดังนั้นจึงเรียกว่า กรดอะมิโนเป็นกลาง ผู้ที่มีคาร์บอกซิลเสริมจะเรียกว่า กรดอะมิโน ในขณะที่ผู้ที่มีกลุ่มอะมิโนเพิ่มเติมคือ กรดอะมิโนพื้นฐาน

กรดอะมิโนเป็นสารผลึกแข็งและสามารถละลายได้ดีในน้ำ

การขาดกรดอะมิโนบางชนิดในอาหารนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่รุนแรงในการพัฒนา ในความเป็นจริงสิ่งมีชีวิตของมนุษย์ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางตัวที่เรียกว่าจำเป็น (พวกเขาจะต้องได้รับการแนะนำให้รู้จักกับอาหาร) ในขณะที่มันสามารถผลิตได้ด้วยตนเองเพียงกรดอะมิโนบางชนิดเท่านั้น

หนึ่งในโรคที่เกิดจากการขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นเป็นที่รู้จักกันในชื่อ kwashiorkor (คำที่มาจากภาษาแอฟริกันที่แปลว่า "ครั้งแรกและครั้งที่สอง"); โรคนี้ส่งผลกระทบต่อลูกคนหัวปี แต่หลังคลอดลูกคนที่สองเพราะนมแม่ที่มีปริมาณโปรตีนที่ถูกต้องหายไปจากครั้งแรก ดังนั้นโรคนี้จึงเป็นที่แพร่หลายในหมู่ประชากรที่ขาดสารอาหารและเกี่ยวข้องกับอาการท้องร่วงขาดความอยากอาหารซึ่งนำไปสู่การลดลงของสิ่งมีชีวิต

ตามที่ได้กล่าวไปแล้วกรดอะมิโนธรรมชาติยกเว้น glycine (เป็นกรดอะมิโนกับไฮโดรเจนแทนที่จะเป็นกลุ่ม R และมีขนาดเล็กที่สุดในยี่สิบ) มีกิจกรรมการมองเห็นเนื่องจากมีคาร์บอนอสมมาตรอย่างน้อยหนึ่งตัว ในกรดอะมิโนธรรมชาติการกำหนดค่าแบบสัมบูรณ์ของคาร์บอนแบบไม่สมมาตรซึ่งมีเฉพาะกลุ่มเอมีนและคาร์บอกซิลเท่านั้นที่จะถูกผูกไว้เป็นของซีรีส์ L

กรด D-amino ไม่เคยเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างโปรตีน

จำได้ว่า:

การ ถอดรหัส DNA ---- m-RNA ---- การ แปล→ โปรตีน

การถอดความสามารถเข้ารหัสเป็นกรด L-amino; กรด D-amino สามารถอยู่ในโครงสร้างที่ไม่ใช่โปรตีน (เช่นในผนังซับของแบคทีเรีย: ในแบคทีเรียไม่มีข้อมูลทางพันธุกรรมที่จะมีกรด D-amino สำหรับบทบาทการป้องกันอย่างไรก็ตามมีข้อมูลทางพันธุกรรมสำหรับเอนไซม์ ผู้ดูแลผนังเคลือบแบคทีเรีย)

ลองกลับไปที่กรดอะมิโน: โครงสร้างที่แตกต่างกันของกลุ่ม R กำหนดลักษณะเฉพาะของกรดอะมิโนแต่ละตัวและสร้างการมีส่วนร่วมอย่างเฉพาะเจาะจงกับลักษณะของโปรตีน

ดังนั้นจึงคิดว่าการแบ่งกรดอะมิโนตามลักษณะของกลุ่ม R:

กรดอะมิโนขั้วโลก แต่ไม่มีประจุ (7):

Glycine (R = H-)

ซีรีน (R = HO-CH2-)

ธ รีโอนี

ธ รีโอนีนมีศูนย์กลางของความสมมาตรสองศูนย์: ในธรรมชาติมีเพียง 2S ธ รีโอนีน 3R

ธ รีโอนีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น (เพื่อไม่ให้สับสนกับสิ่งจำเป็น: กรดอะมิโนทั้งหมดจำเป็น) ดังนั้นจึงต้องรับประทานพร้อมกับอาหารเช่นการกินอาหารที่มีเพราะในขณะที่กล่าวแล้วในเซลล์ของมนุษย์ไม่ได้เป็นมรดกทางพันธุกรรม สามารถผลิตกรดอะมิโนนี้ (มรดกนี้มีอยู่ในพืชหลายชนิดและดีกว่า)

กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนและ ธ รีโอนีนสามารถ esterified กับกลุ่มฟอสโฟรีล (ได้รับฟอสโฟเซรีนและ phosphotreonin) กระบวนการนี้เรียกว่า ฟอสโฟรีเลชั่น phosphorylation ใช้ในธรรมชาติสำหรับการแปลสัญญาณระหว่างภายในและภายนอกของเซลล์

Cysteine ​​(R = HS-CH2-)

ซัลไฟด์ริลของซิสเตอีนนั้นสามารถโปรตอนได้ง่ายกว่าไฮดรอกซิลของซีรีน: ซัลเฟอร์และออกซิเจนนั้นมาจากกลุ่มที่หก แต่ซัลเฟอร์นั้นออกซิไดซ์ได้ง่ายกว่าเพราะมีขนาดที่ใหญ่กว่า

ไทโรซีน [R = HO- (C6H4) -CH2-]

NB

(C6H4) = แหวนเบนซีนที่ถูกแทนที่

เช่นเดียวกับ serine และ threonine, hydroxyl สามารถ esterified (phosphorylated)

แอสพาราจิน (R = NH2-CO-CH2-)

กลูตามีน (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

กรดอะมิโนที่ไม่ใช่ขั้ว (8)

พวกมันมีกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำ ภายในชั้นเรียนนี้เราแยกแยะ:

อะลิฟาติก :

Alanine (R = CH3-)

Valine (R = (CH3) 2-CH-) จำเป็น

Leucine (R = (CH3) 2-CH-CH2-) จำเป็น

Isoleucine (R =

เมไทโอนีน (R = CH3-S-CH2-CH2-) จำเป็น

เยื่อหุ้มเซลล์นั้นประกอบไปด้วยชั้นไขมันสองชั้นพร้อมโปรตีนที่ถูกยึดเนื่องจากลักษณะที่ไม่เข้ากับน้ำของพวกมันดังนั้นจึงประกอบด้วยอะลานีนวาลีนไอโซลิวซีนและลูซิน ในทางกลับกันเมทไธโอนีนนั้นเป็นกรดอะมิโนที่มักพบในปริมาณเล็กน้อย (ประมาณ 1%)

Proline

หอม :

Phenylalanine (R = Ph-CH2-) Ph = phenyl: เบนซีนที่จำเป็น

Tryptophan (R =

กรดอะมิโนทั้งสองนี้ซึ่งมีกลิ่นหอมดูดซับรังสีอุลตร้าไวโอเล็ตใกล้ (ประมาณ 300 นาโนเมตร) ดังนั้นจึงเป็นไปได้ที่จะใช้ประโยชน์จากเทคนิค UV spectrophotometry เพื่อตรวจสอบความเข้มข้นของโปรตีนที่รู้จักซึ่งมีกรดอะมิโนดังกล่าว

กรดอะมิโนที่มีประจุ (5)

ในทางกลับกันพวกเขามีความโดดเด่นใน:

กรดอมิโนแอซิด (มีขั้วตกค้างที่มีประจุลบที่ pH 7) เป็นเช่นนี้เพราะพวกมันสามารถให้ประจุบวก H +:

กรดกลูตามิก (R =

กรดอะมิโนเหล่านี้ได้มาจากแอสปาราจีนและกลูตามีนตามลำดับ ในธรรมชาติมีทั้งหมดสี่อย่างและนี่หมายความว่ามีข้อมูลเฉพาะสำหรับแต่ละคนนั่นคือมี triplet ของฐานใน DNA ที่เป็นรหัสสำหรับแต่ละของพวกเขา

กรดอะมิโนพื้นฐาน (ที่มีขั้วตกค้างที่มีประจุเป็นบวกที่ pH 7) เป็นเช่นนั้นเพราะพวกเขาสามารถยอมรับประจุบวก H +:

ไลซีน (R =

อาร์จินีน (R =

ฮิสติดีน (R =

มีโปรตีนที่มีอนุพันธ์ของกรดอะมิโนในโซ่ด้านข้าง: ตัวอย่างเช่นฟอสฟอสเซอรีนอาจมีอยู่ (ไม่มีข้อมูลทางพันธุกรรมที่เข้ารหัสฟอสโฟเซรีนเพียงอย่างเดียวสำหรับซีรีน); phosphoserine เป็นการดัดแปลงหลังการ แปล : หลังจากการสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น

การ ถอดรหัส DNA ---- m-RNA ---- การ แปล→ โปรตีน

การดัดแปลงหลังการแปลดังกล่าวสามารถเกิดขึ้นได้ที่โซ่ด้านข้างของโปรตีน

ดูเพิ่มเติมที่: โปรตีนดูที่เคมี