เอนไซม์

คำนิยาม

เอนไซม์เป็นโปรตีนที่ผลิตในเซลล์พืชและสัตว์ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพโดยไม่ต้องดัดแปลง

เอนไซม์ทำงานโดยการรวมกับสารเฉพาะเพื่อแปลงเป็นสารอื่น ตัวอย่างคลาสสิกจะได้รับโดยเอนไซม์ย่อยอาหารที่มีอยู่ในน้ำลายในกระเพาะอาหารในตับอ่อนและลำไส้เล็กซึ่งมีฟังก์ชั่นที่สำคัญในการย่อยอาหารและช่วยในการแยกอาหารในองค์ประกอบพื้นฐานซึ่งสามารถดูดซึมและใช้งานโดยร่างกาย ประมวลผลโดยเอนไซม์อื่น ๆ หรือถูกขับออกมาเป็นของเสีย

เอนไซม์แต่ละตัวมีบทบาทเฉพาะเช่นโปรตีนที่สลายไขมันไม่ได้ทำหน้าที่เกี่ยวกับโปรตีนหรือคาร์โบไฮเดรต เอนไซม์มีความจำเป็นต่อความเป็นอยู่ที่ดีของร่างกาย การขาดเอนไซม์แม้แต่อันเดียวอาจทำให้เกิดความผิดปกติอย่างรุนแรงได้ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีคือ phenylketonuria (PKU) ซึ่งเป็นโรคที่ไม่สามารถเผาผลาญกรดอะมิโนที่จำเป็นคือฟีนิลอะลานีนซึ่งการสะสมอาจทำให้เกิดความผิดปกติทางร่างกายและความเจ็บป่วยทางจิต

การวิเคราะห์ทางชีวเคมี

เอนไซม์เป็นโปรตีนเฉพาะที่มีลักษณะเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพเช่นพวกเขามีความสามารถในการสลายพลังงานกระตุ้น (Eatt) ของปฏิกิริยาโดยการปรับเปลี่ยนเส้นทางเพื่อทำให้กระบวนการเคลื่อนที่ช้าลงเร็วขึ้น

เอนไซม์เพิ่มจลนศาสตร์ของปฏิกิริยาที่เป็นไปได้ทางอุณหพลศาสตร์และไม่เหมือนกับตัวเร่งปฏิกิริยาพวกมันมีความเฉพาะเจาะจงมากหรือน้อย: พวกมันจึงมีความจำเพาะของสารตั้งต้น

เอนไซม์ไม่ได้มีส่วนร่วมในปริมาณสารสัมพันธ์ของปฏิกิริยา: เพื่อให้เกิดสิ่งนี้สิ่งสำคัญคือไซต์เร่งปฏิกิริยาขั้นสุดท้ายจะต้องเหมือนกันกับของดั้งเดิม

ในการเร่งปฏิกิริยามักจะมีเฟสที่ช้าซึ่งกำหนดความเร็วของกระบวนการ

เมื่อพูดถึงเอนไซม์มันไม่ถูกต้องที่จะพูดถึงปฏิกิริยาสมดุล แต่เราพูดถึง สถานะคงที่ (สถานะที่มีสารเมตาโบไลต์บางรูปแบบและถูกบริโภคอย่างต่อเนื่องรักษาความเข้มข้นเกือบตลอดเวลา) ผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาที่ถูกเร่งโดยเอนไซม์คือในทางกลับกันมักจะเกิดปฏิกิริยาสำหรับปฏิกิริยาที่ตามมาโดยเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์อื่นและอื่น ๆ

กระบวนการเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์มักจะประกอบด้วยลำดับของปฏิกิริยา

ปฏิกิริยาทั่วไปเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ (E) สามารถสรุปได้ดังนี้:

เอนไซม์ทั่วไป (E) รวมกับสารตั้งต้น (S) เพื่อสร้าง adduct (ES) ด้วยค่าคงที่ความเร็ว K1; มันสามารถแยกตัวออกเป็น E + S อีกครั้งด้วยค่าคงที่ความเร็ว K2 หรือ (ถ้ามัน "มีชีวิต" นานพอ) ก็สามารถดำเนินการสร้าง P ด้วยค่าคงที่ความเร็ว K3 ได้

ในทางกลับกันผลิตภัณฑ์ (P) สามารถรวมตัวกันอีกครั้งกับเอนไซม์และปฏิรูป adduct ด้วยค่าคงที่ความเร็ว K4

เมื่อเอนไซม์และสารตั้งต้นผสมกันมีช่วงเวลาที่การประชุมระหว่างสองเผ่าพันธุ์ยังไม่เกิดขึ้น: กล่าวอีกอย่างหนึ่งก็คือช่วงเวลาที่สั้นมาก (ขึ้นอยู่กับปฏิกิริยา) เอนไซม์และสารตั้งต้นยังไม่เป็นไปตามปกติ หลังจากช่วงเวลานี้เอนไซม์และสารตั้งต้นสัมผัสกับปริมาณที่สูงขึ้นเรื่อย ๆ และเกิดการ adduct ES จากนั้นเอนไซม์จะทำงานกับสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์จะถูกปล่อยออกมา จากนั้นเราสามารถพูดได้ว่ามีช่วงเวลาเริ่มต้นที่ไม่สามารถกำหนดความเข้มข้นของ adduct ES ได้ หลังจากช่วงเวลานี้สันนิษฐานว่ามีการจัดตั้งรัฐที่มั่นคงนั่นคือความเร็วของกระบวนการที่นำไปสู่การได้รับ adduct เท่ากับความเร็วของกระบวนการที่นำไปสู่การทำลาย adduct

ค่าคงที่ Michaelis-Menten (KM) เป็นค่าคงที่สมดุล (อ้างอิงถึงดุลยภาพแรกที่อธิบายไว้ข้างต้น); เราสามารถพูดได้ด้วยการประมาณที่ดี (เพราะ K3 ควรได้รับการพิจารณาด้วย) ว่า KM นั้นแสดงโดยอัตราส่วนระหว่างค่าคงที่จลน์ของ K2 และ K1 (หมายถึงการทำลายและการก่อตัวของ adduct ES ในสมดุลแรกที่อธิบายไว้ข้างต้น)

ผ่านค่าคงที่ Michaelis-Menten เรามีข้อบ่งชี้ของความสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้น: ถ้า KM มีขนาดเล็กจะมีความสัมพันธ์สูงระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นดังนั้น adduct ES จึงเสถียร

เอนไซม์จะถูกควบคุม (หรือการปรับ)

ในอดีตส่วนใหญ่เกี่ยวกับการปรับเชิงลบคือการยับยั้งความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ แต่ยังสามารถมีการปรับในเชิงบวกนั่นคือมีสายพันธุ์ที่สามารถเพิ่มความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์

การยับยั้งมี 4 ประเภท (ที่ได้จากการประมาณในแบบจำลองเพื่อจับคู่ข้อมูลการทดลองกับสมการทางคณิตศาสตร์):

• การยับยั้งการแข่งขัน
• การยับยั้งที่ไม่ใช่การแข่งขัน
• ยับยั้งการขาดคุณสมบัติ
• ยับยั้ง acompetitive

มีการพูดถึงการยับยั้งการแข่งขันเมื่อโมเลกุล (สารยับยั้ง) สามารถแข่งขันกับสารตั้งต้นได้ ด้วยความคล้ายคลึงกันของโครงสร้างสารยับยั้งสามารถทำปฏิกิริยาในตำแหน่งของสารตั้งต้น นี่คือที่มาของคำศัพท์ "การยับยั้งการแข่งขัน" ความน่าจะเป็นที่เอ็นไซม์ผูกกับสารยับยั้งหรือสารตั้งต้นนั้นขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของทั้งสองและความสัมพันธ์กับเอนไซม์ ดังนั้นความเร็วปฏิกิริยาจึงขึ้นอยู่กับปัจจัยเหล่านี้

เพื่อให้ได้ความเร็วในการตอบสนองแบบเดียวกับที่จะไม่มีการยับยั้งอยู่ก็จำเป็นต้องมีความเข้มข้นของสารตั้งต้นที่สูงขึ้น

จะแสดงการทดลองว่าในการปรากฏตัวของสารยับยั้ง Michaelis-Menten คงที่เพิ่มขึ้น

สำหรับการยับยั้งที่ไม่สามารถแข่งขันได้การมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลที่ควรทำหน้าที่เป็นโมดูเลเตอร์ (บวกหรือลบ - ยับยั้ง) และเอนไซม์เกิดขึ้นในไซต์ที่แตกต่างจากที่ซึ่ง ปฏิสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์กับสารตั้งต้น คนหนึ่งพูดถึงการปรับ allosteric (จากกรีก allosteros → เว็บไซต์อื่น ๆ )

หากสารยับยั้งถูกผูกไว้กับเอ็นไซม์มันสามารถทำให้เกิดการปรับเปลี่ยนโครงสร้างของเอนไซม์และดังนั้นมันสามารถลดประสิทธิภาพซึ่งสารตั้งต้นจะจับกับเอ็นไซม์

ในกระบวนการแบบนี้ค่าคงที่ของ Michaelis-Menten ยังคงไม่เปลี่ยนแปลงเนื่องจากค่านี้ขึ้นอยู่กับความสมดุลระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นและความสมดุลเหล่านี้แม้จะมีสารยับยั้งไม่เปลี่ยน

ปรากฏการณ์ของการยับยั้งการขาดคุณสมบัติเป็นของหายาก; สารยับยั้งการขาดคุณสมบัติโดยทั่วไปเป็นสารที่เชื่อมโยงกับ adduct ของ ES ซึ่งทำให้ ESI:

การยับยั้งจากพื้นผิวส่วนเกินนั้นบางครั้งอาจเป็นชนิดที่ไม่สามารถสังเคราะห์ได้เช่นนี้จะปรากฏขึ้นเมื่อโมเลกุลสารตั้งต้นตัวที่สองจับกับ ES complex ทำให้เกิด ESS complex

ในทางกลับกันตัวยับยั้ง acompetitive สามารถผูกกับสารตั้งต้นเอนไซม์ adduct ดังในกรณีก่อนหน้า: การผูกของสารตั้งต้นกับเอนไซม์อิสระทำให้เกิดการปรับเปลี่ยนโครงสร้างที่ทำให้ไซต์สามารถเข้าถึงตัวยับยั้งได้

ค่าคงที่ของ Michaelis Menten ลดลงเมื่อความเข้มข้นของสารยับยั้งเพิ่มขึ้น: เห็นได้ชัดว่าดังนั้นความสัมพันธ์ของเอนไซม์สำหรับสารตั้งต้นจะเพิ่มขึ้น

โปรตีเอสเซริน

พวกเขาเป็นตระกูลของเอนไซม์ที่ chymotrypsin และ trypsin อยู่

Chymotrypsin เป็นเอนไซม์โปรตีนและไฮโดรไลติกที่ตัดไปทางขวาของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำและมีกลิ่นหอม

ผลิตภัณฑ์ยีนที่รหัสสำหรับ chymotrypsin ไม่ได้ใช้งาน (เปิดใช้งานโดยคำสั่ง); chymotrypsin ที่ไม่ทำงานนั้นแสดงออกมาโดยสายโซ่โพลีเปปไทด์ของกรดอะมิโน 245 ตัว Chymotrypsin มีรูปร่างกลมเนื่องจากห้าสะพานไดซัลไฟด์และปฏิกิริยาเล็กน้อยอื่น ๆ (ไฟฟ้าสถิต, กองกำลัง Van der Waals, พันธะไฮโดรเจน ฯลฯ )

chymotrypsin ผลิตโดยเซลล์ของตับอ่อนซึ่งมีอยู่ในเยื่อหุ้มพิเศษและขับออกทางท่อตับอ่อนในลำไส้ในเวลาที่ย่อยอาหาร: ในความเป็นจริงแล้วเอนไซม์ chymotrypsin โปรตีนและสารอาหารที่เรารับประทานเข้าไปจะถูกย่อยให้ลดลงเป็นโซ่เล็ก ๆ และถูกดูดซึมและเปลี่ยนเป็นพลังงาน (เช่นอะไมเลสและโปรตีเอสจะแบ่งสารอาหารออกเป็นกลูโคสและกรดอะมิโนที่ไปถึงเซลล์ ผ่านหลอดเลือดที่พวกเขาไปถึงหลอดเลือดดำพอร์ทัลและจากนั้นพวกเขาจะถูกลำเลียงเข้าสู่ตับที่พวกเขาได้รับการรักษาเพิ่มเติม)

เอนไซม์ถูกสร้างขึ้นในรูปแบบที่ไม่ได้ใช้งานและจะเปิดใช้งานเฉพาะเมื่อพวกเขามาถึง "ไซต์ที่พวกเขาต้องทำงาน"; เมื่อการกระทำของพวกเขาเสร็จสิ้นพวกเขาจะถูกปิดการใช้งาน เอนไซม์ที่ถูกปิดการใช้งานจะไม่สามารถเปิดใช้งานได้อีกครั้งเพื่อให้มีการเร่งปฏิกิริยาต่อไปนั้นจะต้องถูกแทนที่ด้วยโมเลกุลของเอนไซม์อื่น หากมีการผลิต chimitripsin ในรูปแบบที่ใช้งานอยู่ในตับอ่อนก็จะโจมตีหลัง: ตับอ่อนอักเสบเป็นโรคเนื่องจากเอนไซม์ย่อยอาหารที่เปิดใช้งานแล้วในตับอ่อน (และไม่ได้อยู่ในเว็บไซต์ที่จำเป็น); บางส่วนของพวกเขาหากไม่ได้รับการรักษาในเวลานำไปสู่ความตาย

ใน chymotrypsin และโปรตีเอสทั้งหมดในซีรีนการเร่งปฏิกิริยาเกิดจากการมีอยู่ของแอลกอฮอล์แอนไอออน (-CH2O-) ในสายโซ่ด้านข้างของซีรีน

โปรตีเอสเซรินใช้ชื่อนี้อย่างแม่นยำเพราะการเร่งปฏิกิริยาของพวกเขาเกิดจากเซรีน

เมื่อเอนไซม์ทั้งหมดทำการกระทำก่อนที่จะสามารถนำมาใช้อีกครั้งบนพื้นผิวมันจะต้องถูกคืนสภาพด้วยน้ำ "การปลดปล่อย" ของซีรีนด้วยน้ำเป็นขั้นตอนที่ช้าที่สุดของกระบวนการและเป็นช่วงนี้ที่กำหนดความเร็วของการเร่งปฏิกิริยา

การเร่งปฏิกิริยาเกิดขึ้นในสองขั้นตอน:

• การก่อตัวของประจุลบที่มีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยา (แอนไอออนแอลกอฮอล์) และคาร์บอนนิวคลีโอฟิลคาร์บอนิลคาร์บอน (C = O) ที่ตามมาโจมตีด้วยความแตกแยกของพันธะเปปไทด์
• การโจมตีทางน้ำด้วยการฟื้นฟูตัวเร่งปฏิกิริยา (สามารถใช้การเร่งปฏิกิริยาได้อีกครั้ง)

เอนไซม์ต่าง ๆ ที่อยู่ในตระกูลเซตินโปรตีเอสสามารถสร้างกรดอะมิโนที่แตกต่างกันได้ แต่สำหรับตัวเร่งปฏิกิริยาไซต์จะถูกแทนด้วยประจุลบแอลกอฮอล์ของโซ่ด้านข้างของซีรีน

อนุวงศ์ของโปรติเอตินเซรินเป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการแข็งตัวของเลือด (ซึ่งประกอบด้วยการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนจากรูปแบบที่ไม่ทำงานของพวกมันไปยังรูปแบบอื่นที่ทำงานอยู่) เอนไซม์เหล่านี้ทำการแข็งตัวที่มีประสิทธิภาพที่สุดและถูก จำกัด ในพื้นที่และเวลา (การแข็งตัวจะต้องเกิดขึ้นอย่างรวดเร็วและจะต้องเกิดขึ้นใกล้บริเวณที่ได้รับบาดเจ็บเท่านั้น) เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องในการแข็งตัวนั้นถูกกระตุ้นโดยน้ำตก (จากการกระตุ้นของเอนไซม์เดี่ยว, เอนไซม์นับพันล้านที่ได้รับ: เอนไซม์แต่ละตัวที่ถูกกระตุ้น, จะกระตุ้นเอนไซม์อื่น ๆ อีกมากมาย)

การเกิดลิ่มเลือดเป็นเงื่อนไขเนื่องจากการทำงานที่ไม่ดีของเอนไซม์การแข็งตัว: มันเกิดจากการกระตุ้นโดยไม่จำเป็น (เพราะไม่มีแผล) ของเอนไซม์ที่ใช้ในการแข็งตัว

มีเอนไซม์ modulatory (กฎระเบียบ) และเอนไซม์ยับยั้งสำหรับเอนไซม์อื่น ๆ : การโต้ตอบกับเอนไซม์นี้พวกเขาควบคุมหรือยับยั้งกิจกรรมของมัน; นอกจากนี้ผลิตภัณฑ์ของเอนไซม์สามารถยับยั้งเอนไซม์ได้ นอกจากนี้ยังมีเอนไซม์ที่ใช้งานได้มากขึ้นยิ่งตั้งต้นมากขึ้น

ไลโซไซม์

Luigi Pasteur ค้นพบโดยบังเอิญจามบนจานเพาะเชื้อที่ในมูกมีเอนไซม์ที่สามารถฆ่าเชื้อแบคทีเรีย: ไลโซไซม์ ; จากภาษากรีก: liso = นั่นบาดแผล; zimo = เอนไซม์

ไลโซไซม์สามารถทำลายผนังเซลล์ของแบคทีเรีย แบคทีเรียและโดยทั่วไปสิ่งมีชีวิตเซลล์เดียวต้องการโครงสร้างต้านทานทางกลไกที่ จำกัด รูปร่างของพวกเขา; ภายในแบคทีเรียมีแรงดันออสโมติกสูงมากดังนั้นพวกเขาจึงเรียกน้ำ พลาสมาเมมเบรนจะระเบิดหากไม่มีผนังเซลล์ที่อยู่ตรงข้ามกับน้ำและ จำกัด ปริมาณของแบคทีเรีย

ผนังเซลล์ประกอบด้วยโซ่ polysaccharide ซึ่ง N-acetyl-glucosamine (NAG) และ N-acetyl-muramic acid (NAM) โมเลกุลสลับกัน การเชื่อมโยงระหว่าง NAG และ NAM หยุดพักด้วยการไฮโดรไลซิส กลุ่มคาร์บอกซิลของ NAM ในผนังเซลล์นั้นมีพันธะเปปไทด์กับกรดอะมิโน

ในบรรดาโซ่ต่าง ๆ สะพานที่เกิดขึ้นประกอบด้วยพันธะเปปไทด์เทียม: การแตกแขนงเกิดจากโมเลกุลไลซีน โครงสร้างโดยรวมนั้นมีความแตกต่างอย่างมากและทำให้มีเสถียรภาพในระดับสูง

ไลโซไซม์เป็นยาปฏิชีวนะ (ฆ่าแบคทีเรีย): มันทำหน้าที่โดยการทำให้เกิดรอยร้าวบนผนังแบคทีเรีย เมื่อโครงสร้างนี้แตก (ซึ่งทนต่อกลไก) แบคทีเรียจะดึงน้ำจนกว่ามันจะระเบิด Lysozyme จัดการเพื่อทำลายพันธะ glucosidic b-1, 4 ระหว่าง NAM และ NAG

ตัวเร่งปฏิกิริยาไซต์ของไลโซไซม์นั้นถูกแทนด้วยร่องที่วิ่งไปตามเอนไซม์ที่ใส่โซ่โพลีแซคคาไรด์: วงแหวนกลูโคซิดิคหกวงหาที่ของมันในร่อง

ในตำแหน่งที่สามของร่องมีคอขวด: ในตำแหน่งนี้สามารถวาง NAG ได้เพียงตำแหน่งเดียวเท่านั้นเนื่องจาก NAM ซึ่งมีขนาดใหญ่กว่าไม่สามารถป้อนได้ ไซต์เร่งปฏิกิริยาที่แท้จริงอยู่ระหว่างตำแหน่งที่สี่และห้า: มี NAG ในตำแหน่งที่สามการตัดจะเกิดขึ้นระหว่าง NAM และ NAG (และไม่ใช่ในทางกลับกัน); ดังนั้นการตัดจึงเฉพาะเจาะจง

ค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับการทำงานของไลโซไซม์คือห้า ในบริเวณตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์นั่นคือระหว่างตำแหน่งสี่ถึงห้ามีโซ่ด้านข้างของกรดแอสปาร์ติกและกรดกลูตามิก

ระดับความคล้ายคลึง : วัดความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างโปรตีน (เช่นความคล้ายคลึงกัน)

มีความสัมพันธ์ที่เข้มงวดระหว่างไลโซไซม์และแลคโตส - ซิเตส

แลคโตส synthetase สังเคราะห์แลคโตส (ซึ่งเป็นน้ำตาลนมหลัก): แลคโตสเป็นกาแลคโตซิลกลูโคไซด์ซึ่งมีการเชื่อมโยงกลูโคซิดิคβ-1, 4 ระหว่างกาแลคโตสและกลูโคส

ดังนั้นแลคโตสซินเทสจะกระตุ้นปฏิกิริยาที่ตรงกันข้ามกับปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยไลโซไซม์ (ซึ่งกลับกลายเป็น gluc-1, 4 glucosidic bond)

แลคโตส synthase เป็น dimer นั่นคือมันประกอบด้วยสองโปรตีนโซ่หนึ่งซึ่งมีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาและเทียบเคียงได้กับไลโซไซม์และอื่น ๆ ที่เป็นหน่วยย่อยกฎระเบียบ

ในระหว่างตั้งครรภ์ glycoproteins ถูกสังเคราะห์จากเซลล์ของต่อมน้ำนมด้วยการกระทำของ galatosyltransferase (มีลำดับที่ 40% คล้ายคลึงกันกับ lysozyme): เอนไซม์นี้สามารถถ่ายโอนกลุ่ม galactosyl จากโครงสร้างพลังงานสูง กับโครงสร้างไกลโคโปรตีน ในระหว่างตั้งครรภ์จะมีการแสดงออกของยีนที่เข้ารหัส galactosisyl transferase (นอกจากนี้ยังมีการแสดงออกของยีนอื่น ๆ ที่ให้ผลิตภัณฑ์อื่น ๆ ด้วย): การเพิ่มขนาดของเต้านมเกิดขึ้นเนื่องจากต่อมน้ำนมทำงาน (ก่อนหน้านี้ ไม่ได้ใช้งาน) ซึ่งจะต้องผลิตนม ในระหว่างการส่งมอบα-lactalalbumin จะถูกผลิตขึ้นซึ่งเป็นโปรตีนที่ถูกต้องตามกฎหมาย: สามารถควบคุมความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาของ galactosyltransferase (สำหรับการเลือกปฏิบัติของสารตั้งต้น) galactosyl-transferase ที่ดัดแปลงโดยα-lactalalbumin สามารถถ่ายโอน galactosyl ไปยังโมเลกุลกลูโคส: สร้างพันธะ glycosidic cos-1, 4 และให้แลคโตส (แลคโตสสังเคราะห์)

ดังนั้น galactose transferase เตรียมต่อมน้ำนมก่อนส่งมอบและผลิตน้ำนมหลังคลอด

เพื่อผลิตไกลโคโปรตีนโปรตีน galactosyltransferase จับกับ galactosyl และ NAG ในช่วงแรกเกิด lactal albumin จะจับกับ galactosyltransferase ทำให้หลังรับรู้ถึงกลูโคสและไม่มี NAG ที่ให้แลคโตสอีกต่อไป